它为制造性能媲美钢铁的纤维提供了可持续路径，同时帮助人们洞察导致人类脑部疾病的蛋白质结构。
伦敦国王学院和加州圣地亚哥州立大学的研究人员近日破译了蜘蛛丝强于钢铁、韧于凯夫拉纤维的"分子粘合剂"奥秘。理解这一分子机制对科技发展至关重要，它不仅为制造性能媲美钢铁的纤维提供了可持续路径，更有助于解析导致人类脑部疾病的蛋白质结构。
这一发现有望催生新型仿生材料，应用于航空航天、防护装备及医疗领域。2月5日，计算材料科学教授克里斯·洛伦兹表示："这项研究从原子层面揭示了无序蛋白质如何自组装成高度有序的高性能结构。"
分子粘合机制
作为蜘蛛的生命线，拖丝通过其体内复杂的生物过程获得惊人强度。丝腺中高浓度的液态蛋白质"丝液"先凝聚成液滴，再被挤出形成坚固的超强丝线。虽然科学家早已观察到这种液固转变现象，但将液滴转化为高性能结构的分子桥梁始终成谜。
展开剩余56%研究首次鉴定出精氨酸和酪氨酸这两种氨基酸扮演分子胶的角色，赋予蜘蛛丝传奇特性。跨学科团队运用AlphaFold3建模软件、分子模拟和核磁共振谱分析等技术，揭示精氨酸与酪氨酸的配对如同化学触发器，能启动蛋白质的初始聚集，最终形成固态纤维。这种氨基酸交互作用在纤维固化过程中持续活跃，构成了蜘蛛丝超凡机械性能的纳米结构基础。
阿尔茨海默症新视角
有趣的是，蜘蛛织网的分子机制与人类神经递质和激素受体中的精密信号传导过程相似，这使蜘蛛丝"超能力"成为研究人体内异常生物过程的优化自然模型。
该研究共同负责人格雷戈里·霍兰德教授表示："令人惊讶的是，看似简单的天然纤维竟依赖于如此精妙的分子机制。我们在神经递质受体和激素信号传导中也发现了同类相互作用。"研究表明，丝蛋白的组织方式反映了阿尔茨海默症等神经退行性疾病中蛋白质的行为模式。
在蜘蛛和人类体内，蛋白质都会从液态转变为致密有序结构。蜘蛛借此造出世界最坚韧纤维，人类体内却可能因此形成富含β-折叠的斑块，破坏大脑功能。这意味着蜘蛛丝研究可为理解生物信号的分子运作机制提供新视角。
霍兰德解释道："研究丝蛋白这个进化优化的纯净系统，能帮助我们理解如何控制相分离和β-折叠的形成。"尽管外观纤细，同等重量的蜘蛛丝强度胜过钢铁，韧性优于凯夫拉纤维，堪称下一代纤维的终极模板。未来或可用于开发航空航天和高级防护装备等领域的高性能可持续材料。
该研究成果已发表于《美国国家科学院院刊》。
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